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蛋白质晶体板
重组蛋白技术在蛋白质结晶、蛋白质、蛋白质相互作用及结构蛋白质组学研究中具有非常重要的作用。当前对重组蛋白的纯化，目前常采用固定化金属离子亲和色谱(imac)技术，蛋白质晶体培养板，即通过imac材料上的金属离子与组氨酸标签之间的螯合作用实现带组氨酸标签的重组蛋白的纯化，但是由于imac材料上金属离子暴露在材料表面，蛋白质晶体培养板多少钱，任何能与金属离子产生螯合作用的蛋白质均获在imac上，蛋白质晶体培养板价格，如表面富含组氨酸。
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多肽分子中*个残基中羰基碳原子与后一个残基中的氨基氮原子之间形成一个肽链。多肽分子以氨基端为头，而以羧基端为尾。组成蛋白质分子的α-氨基酸都是l-异构体，其构型见图2。图2每个氨基酸或其残基中羧酸根α位上的碳原子 cα直接与氢原子、氨基和侧链r基相连。在l-异构体中，蛋白质晶体培养板哪家好，从cα向r 看 时，按顺时针顺序排列是h、nh幦和coo。存在于蛋白质分子中的20种氨基酸各以其侧链r基而相区别。
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蛋白质晶体结构，对蛋白质晶体用x射线衍射法解出蛋白质分子中各原子排列的三维结构。在晶体中各蛋白质分子以有序的晶胞形式重复排列，其形成受蛋白质的纯度和浓度、ph值、温度、沉淀剂等影响。由于遗传工程、同步辐射装置、探测和分析技术、结晶自动化等技术的飞跃进步，已获得的蛋白质晶体结构从“蛋白质数据库”中仅有的7个增加到。为结构生物学的主要研究对象，对了解生物体内蛋白质的各种生物学功能、外界各种因子对细胞的作用、分子设计等方面提供结构基础。
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